Proteiner: Nyttige noter om proteinens struktur

Læs denne artikel for at få oplysninger om proteinstrukturen! Lær om uld a-keratin, cytokrom c, hæmoglobin, immunoglobin G, ribulose bisfosfat carboxylase og etc.

//houseofpain.com/wp-content/uploads/2013/05/Proteins.jpg

(1) uld a-keratin:

(i) Det er et fibrøst protein bestående af a-helix; P-plettet plade og form kollagen triple helix struktur.

(ii) Sekundær struktur af uld α-keratin er den højre hånd a-helix.

(iii) Tre sådanne a-helixer danner en venstrehåndet spiral kaldet et protofibril, som stabiliseres ved tværbindende disulfidbindinger.

(iv) Protofibrils spoler i kabel som mikrofibriller med en diameter på 8 nm.

(v) Flere hundrede mikrofibriller, der er indlejret i, er amorf proteinproteinformet makrofibril

(vi) Mange makrofibriller danner sammen en fiber af uld.

(vii) Når a-keratin udsættes for fugtig varme og strakt, konverteres den til β-keratin.

De hydrogenbindinger, der stabiliserer den a-spiralformede struktur, er brudt, og et udvidet parallel β-plisseret ark resulterer.

(2) cytochrom c:

(i) Cytochrom c er lille, stabilt og farvet globulært protein.

(ii) Enkelt jernatom i cytochrom c molekyle veksler mellem Fe II og Fe III oxidationstilstande.

(iii) Cyt c har 104-111 aminosyrerester, hvoraf 35 findes at være invariant fra art til art.

(3) hæmoglobin (figur 48.11):

(i) Det er RBC's transportprotein.

(ii) Hemejern er bundet til en histidinrest på den ene side af hæmplanet.

(iii) Ved oxygenation er jernet liganderet til oxygen på den modsatte side af hæmmen i en lomme på overfladen af ​​hæmoglobinmolekylet.

(iv) Heme jern forbliver i Fe II tilstand under oxygenering og deoxygenering.

(v) Tetramer a2β2 binder med 4-oxygenmolekyler.

(vi) Forening af a, -β, par med a2-p2 er svagere end inden for dem.

(4) Immunoglobin G:

(i) Det er det vigtigste globulære protein relateret til antistofmolekyle af immunsystem.

(ii) Det er serumproteinet, der kombinerer med antigen.

(iii) Den kvaternære struktur af Igg G består af 4 polypeptidkæder. To er "lette" kæder med ca. 215 aminosyrerester, og to er "tunge kæder" med 500 aminosyrerester.

(iv) 4 kæder er forbundet med disulfidbroer som form 12-domæner. (Figur 48.12).

(v) Leddet af det 'Y' formede molekyle giver fleksibilitet, således at de to kombineringssteder, som er placeret ved hver arm af 'Y', bindende antigenet, ikke behøver at være en fast afstand fra hinanden.

(vi) Der er to antigengenkendelsessteder, netværk af antistofantigenkæder vil blive dannet, når antistoffer reagerer med antigener, der har mere end et sted genkendt af antistofferne.

(5) Ribulosebisfosfatcarboxylase (RUB1SCO):

(i) Det er det vigtigste protein i planter, der katalyserer reaktion af ribulose 1, 5, bisfosfat med CO 2 til fremstilling af to molekyler af 3 phosphoglycerat i CO 2 -fiksionsreaktion. RUBISCO har en kvaternær struktur med 8 små, 100 aminosyrerester proteiner og 8 store 500 aminosyrerester protomerer.

Polypeptidet i vores kroppe er foldet ind i komplekse 3D-strukturer. 3D-strukturen af ​​Iysozym blev dechiffreret i 1965. Den består af 129 aminosyrer i lineær rækkefølge og sluttet sammen med disulfidbroer til dannelse af 3D-konformationen.

Den primære struktur af den læses som (NH 2 ) KVFGRCELAAAMKRHGLDNYR GYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRWW CDNGRTPGSRNLCNIPCSALLSSDITASVNCAKKIVSDGDGMN AWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL (COOH).

Den lineære model af molekyle (figur 48.13) er nogle, hvad der er uregelmæssigt. Hvis sidekæderne strippes væk, og stien af ​​peptidbindingsbåren er tegnet, er nogle regioner af protein bestilt i et gentagende mønster. Det viser både a-helix og p-ark mønster (figur 48.14).

I a-helixregionen kører kæden rundt i en spiral, mens polypeptidet (3-arks region) løber sammen med hinanden. I tertiær konformation kan der være riller, kløfter og fremspring på overfladen af ​​protein, hvor særlige aminosyresidekæder er positioneret til dannelse af sted, der binder ligander og katalyserer reaktioner.

I kalmoduliner (calciumbindende proteiner) er den enkelte kæde organiseret i to domæner, forbundet med kun en streng af polypeptidkæden. De to domæner er meget ens og kan stamme fra duplikering af gen (figur 48.15).

Det katabolitaktiverende protein (CAP) af E. coli binder til specifikke sekvenser af baser på DNA-assisterende RNA-polymerase for at binde til dets promotorer og initiere transkription af lac-operon. Et af domænerne for CAP har jobbet med at binde cAMP, og en anden genkender DNA-sekvenser ved hjælp af et spiralmotiv med helix-drejning. En af disse helixer passer ind i den store spor af DNA, hvor det kan gøre specifik interaktion med udsatte kanter af baserne.

Forcer forme formen af ​​protein:

Hydrogenbindinger:

Hydrogen har en valence af en og danner enkelt kovalent binding med andet atom. Men hvis dette atom er ilt, nitrogen og svovl, så kan det være en donor og dele sin brint med et andet ilt, nitrogen og svovl (acceptoren): Donoren eller acceptoren skal være inden for en fast afstand af hinanden (0, 3 nm afstand), med hydrogenet på en lige linje mellem dem. I en a-helix deler nitrogenatomet i peptidbindingen dets hydrogen med oxygenet af peptidbindingen fire foran det i polypeptidkæden.

Elektrostatisk interaktion:

Hvis positive eller negative aminosyrerester er begravet dybt inde i et protein, hvor hverken kan interagere med vand, så tiltrækker de hinanden, og det vil være meget svært at rive dem fra hinanden. En sådan elektrostatisk binding inde i et protein kaldes saltbro.

Polære grupper såsom hydroxyl- og amidgrupper er dipoler: de har et overskud af elektroner på et atom og en kompenserende mangel på den anden. De partielle ladninger af dipoler vil blive tiltrukket af andre dipoler og fuldt opladede ioner.

van der murens kræfter:

Disse er forholdsvis svage snævre interaktioner mellem atomer. Disse former er vigtige i interiøret af proteiner og membraner og i den specifikke binding af en ligand til dens bindingssted.

Hydrofobe interaktioner:

Et polypeptid med hydrofile og hydrofobe rester vil spontant vedtage en konfiguration, hvori de hydrofobe rester ikke udsættes for vand, enten ved at sidde i et lipid-dobbeltlag eller ved at vedtage og kugleformet form, hvori de hydrofobe rester skjules i centrum af proteinet.

Disulfidbindinger:

Ekstra cellulære proteiner har ofte disulfidbindinger mellem specifikke cysteinrester. Disse har tendens til at låse molekylerne i dens konformation. Få proteiner indeholder disulfidbindinger. Men disse er mere stabile.