Proteiner fundet i dyr og planter Celler: Struktur, Typer og Biologisk Betydning

Proteiner fundet i dyr og planter Celler: Struktur, Typer og Biologisk Betydning!

Navnet protein, der stammer fra det græske ord proteiner, der betyder "af den første rang", blev dannet af Berzelius i 1838 for at understrege betydningen af ​​denne klasse af komplekse nitrogenholdige stoffer, der findes i dyrene og planternes celler.

Kemisk er proteiner polymerer af molekylære enheder kaldet aminosyre. Af denne grund betegnes aminosyrerne som "byggestenene" af proteiner. Disse polymerer indeholder carbon-, hydrogen-, oxygen- og nitrogenatomer. Svovlatomer er normalt også til stede. Nogle proteiner indeholder desuden fosfor, jern og andre elementer. Proteinerne har en højmolekylær vægt fra 5.000 til mange millioner.

Peptider:

Et peptid består af to eller flere aminosyrer forbundet med peptidbindinger. De lineære polymerer af aminosyrer kaldes polypeptider. Et peptid kan klassificeres i overensstemmelse med antallet af aminosyreenheder som et dipeptid (2 aminosyrer), tripetid (3 aminosyrer) etc.

Større kæder sammensat af mange syrer kaldes polypeptider. En polypeptidkæde består af en regelmæssigt gentagende del, kaldet rygraden eller hovedkæden, og en variabel del, de karakteristiske sidekæder. Polypeptider og simple proteiner består udelukkende af lang kæde af aminosyrer, der er bundet sammen af ​​peptidbindinger (-CONH) dannet mellem aminogruppen (-NH2) af en aminosyre og carboxylgruppe (-COOH) i den tilstødende. Et molekyle af vand fjernes under dannelse af en peptidbinding.

Sekvensen af ​​aminosyrer til stede i et polypeptid er specifik for et bestemt protein. Den karakteristiske sekvens af aminosyreenheder styres af codonsekvensen af ​​genet eller cistronen, der styrer dets dannelse. Kun ca. 20 aminosyrer anvendes til syntese af alle typer proteiner.

Organisation (niveauer af struktur):

Et protein kan have op til fire niveauer af organisation primær, sekundær, tertiær og kvaternær.

1. Primær struktur:

Den primære struktur af et protein henviser til den lineære sekvens af aminosyrer i polypeptidkæderne og placeringen af ​​disulfidbroer, hvis der er nogen. Aminosyrerne er kun forbundet med peptidbindinger med hinanden.

Den primære struktur er således en fuldstændig beskrivelse af de kovalente forbindelser af et protein. Væsentlige aminosyrer, der findes som aminosyrerester i den primære struktur af et protein, er så mange som 20. Aminosyresekvensen eller den primære struktur af et antal proteiner er nu blevet bestemt.

2. Sekundær struktur:

En polypeptidkæde har altid en rumlig organisation (i rum). Sammenfoldningen af ​​en lineær polypeptidkæde til en specifik spolet struktur betegnes som den sekundære struktur af proteinet. Sådan foldning opnås eller vedligeholdes af hydrogenbinding.

Betydningen af ​​en sådan foldning ligger i det faktum, at aminosyrerester, som kan ligge langt fra hinanden i deres primære sekvens, derved bringes sammen i nærhed ved sekundær binding. Der er tre typer sekundære strukturer a-helix, β-plettet (begge blev foreslået af Linus Pauling og Robert Corey (1951) og kollagen helix.

(i) a-helixen:

Det er en stanglignende struktur. I a-helix er polypeptidkæden tæt sammenspændt med hovedkæden, som danner den indre del, og sidekæderne strækker sig udadgående på spiralformet måde. X-helix er en højrehåndet spole. På steder er helixen mindre regelmæssig dannelse af tilfældige spoler.

Helixen stabiliseres af hydrogenbindinger mellem oxygen af ​​carboxylgruppe (-CO-gruppe) af en aminosyrerest og> NH-gruppe af næste fjerde aminosyrerest i den lineære sekvens. Således er alle de vigtigste CO- og NH-grupper hydrogenbundet. Hver rest er relateret til den næste ved en translation på 1, 5 A ⁰ langs helixaksen. Helisk struktur findes i keratin af hår, myosin, tropomyosin (begge muskler), epidermis (hud) fibrin (blodpunkt).

(ii) p-plettet

I P-plettet sekundær struktur bliver to eller flere polypeptidkæder indbyrdes forbundne med hydrogenbindinger. Et ark fremstilles i stedet for en stang som i a-helix. Her er polypeptidkæden næsten fuldstændig udvidet i stedet for at være tæt spolet som i a-helix.

Tilstødende tråde af polypeptider kan løbe i samme retning (parallelt p-ark, f.eks. P-keratin) eller i modsat retning (anti-parallel P-ark, fx fibroin af silke). Formation af et P-ark ved en enkelt polypeptidkæde kan forekomme, hvis kæden foldes tilbage på sig selv. I denne tilstand kaldes en loop, der forbinder anti-parallelle H-bundet strenge i P-konformationen, en p-sving.

(iii) Kollagen helix:

I collagen eller tropo-kollagen helix er der generelt tre tråde eller polypeptider, der vikles rundt hinanden. Spolen styrkes ved etablering af hydrogenbinding mellem> NH-gruppe af glycinrest i hver streng med CO-grupper af de to andre tråde. Der er også en låsende effekt ved hjælp af prolin- og hydroxyprolinrester. Denne struktur er ansvarlig for høj trækkraft af kollagen, hovedproteinet i hud, knogle og sener.

3. Tertiær struktur:

Det refererer til den tredimensionelle struktur af et protein. Arrangementet og indbyrdes forholdet mellem de snoede kæder af protein i specifikke sløjfer og bøjninger kaldes proteinets tertiære struktur. Tertiær struktur beskriver, hvordan kæderne med sekundær struktur interagerer yderligere gennem R-grupperne af aminosyreresterne for at give en tredimensionel form.

De aktive steder (f.eks. Polære sidekæder) af proteinet bringes ofte over til overfladen, mens visse andre sidekæder (f.eks. Hydrofob) bringes til proteinets indre. Tertiær struktur stabiliseres af flere typer af bindings-hydrogenbindinger, ionbindinger, Van der Wals interaktionskovalente bindinger og hydrofobe bindinger.

I proteinstruktur er kovalente bindinger den stærkeste og er af to typer, peptidbindinger og disulfidbindinger (-SS). Joniske bindinger eller elektrostatiske bindinger opstår på grund af attraktiv kraft mellem modsat ladede ioniserede grupper, f.eks. -NH3 ⁺ og -COO ^- Hydtogenbindinger udvikles på grund af deling af H ⁺ eller protonby to elektronegative atomer. Van der Wals interaktioner udvikler sig med ladesvingninger mellem to nært anbragte grupper (fx -CH2OH og -CH2OW) .- Hydrofob binding dannes mellem to ikke-polære grupper.

4. Kvartær struktur:

Specielt protein kan mere end et polypeptid være associeret til at give anledning til et komplekst makromolekyle, som er biologisk en funktionel enhed. Denne således opnåede struktur henvises til som den kvaternære struktur. Dette findes kun i oligomere proteiner.

Polypeptid enheder af denne kvaternære struktur ville have deres egne primære, sekundære og tertiære strukturer. De kræfter, der stabiliserer disse aggregater, er hydrogenbindinger, og elektrostatiske eller saltbindinger dannet mellem aminosyrer på polypeptidkæderne (ikke peptid- eller disulfidbindinger).

Hemoglobin er et glimrende eksempel på kvaternær struktur, der består af fire peptidkæder af to typer: a og β-kæder, der forekommer i par.

typer:

Afhængigt af deres form, funktion og konstitution klassificeres proteiner som følger:

(a) På grundlag af form:

Proteiner er klassificeret i to kategorier afhængigt af formen: Fiber og kugleformet.

1. Fiberproteiner:

De er tråd som proteiner, der kan forekomme enkeltvis eller i grupper. De er hårde, ikke-enzymatiske og strukturelle proteiner. Fiberholdige proteiner har generelt sekundær struktur. De er uopløselige i vand. Keratin af hud og hår er et sådant fibrøst protein. Nogle af de fibrøse proteiner er kontraktile f.eks. Myosin af muskler og elastin af bindevæv.

2. Globale proteiner:

De er afrundet i kontur. Kontrakten er fraværende. Endelig struktur er tertiær eller kvaternær. Globale proteiner kan være enzymatiske eller ikke-enzymatiske. Mindre kugleformede proteiner er for det meste opløselige i vand, fx histoner. Vandopløseligheden falder, men varmekoagulerbarheden stiger med stigningen i størrelsen af ​​globulære proteiner. Æggalbumin, serumglobuliner og gluteliner (hvede, ris) er eksempler på store globulære proteiner.

(b) På grundlag af funktion:

Afhængigt af funktionen klassificeres proteiner i enzymatiske og ikke-enzymatiske typer. De ikke-enzymatiske proteiner er af flere typer-strukturelle, oplagringsmæssige, beskyttende, hormonale, transportmv.

1. Enzymatiske Proteiner:

De er proteiner, som virker som enzymer, enten direkte (fx,, amylase, pepsin) eller i forbindelse med en ikke-proteindel kaldet cofactor (fx dehydrogenaser). Enzymatiske proteiner er sædvanligvis kugleformet i form.

2. Strukturelle eller protoplasmiske proteiner:

De udgør en del af cellulære strukturer og deres produkter, fx colloidal kompleks af protoplasma, cellemembraner, kontraktile proteiner, strukturelle proteiner af hår og negle. I form kan strukturproteinerne være globulære eller fibrøse.

3. Reserve eller opbevaring Proteiner:

De opstår som fødevareservicer hovedsagelig i frø, æg eller mælk. Lagringsproteiner er sædvanligvis kugleformede. Afhængig af deres opløselighed er reserveproteiner af fire typer albuminer, globuliner, prolaminer og gluteliner.

(c) På grundlag af forfatningen:

På grundlag af deres forfatning er proteiner af tre typer - simple, konjugerede og afledte.

1. Simple proteiner:

Proteinerne består kun af aminosyrer. Yderligere ikke-aminogrupper er fraværende, fx histoner, keratin.

2. Konjugerede proteiner:

Proteinerne har ikke-aminoprotetiske grupper. Afhængigt af typen af ​​protesegruppe er konjugerede proteiner af flere typer.

For eksempel er nukleoproteiner, kromoproteiner, metalloproteiner, glycoproteiner osv.

(d) Afledte proteiner:

De er afledt af protein gennem denaturering, koagulation og nedbrydning, fx proteose, fibrin, metaprotein

Biologisk Betydning af Proteiner:

1. Strukturelle komponenter af celler:

Nogle proteiner som myosin af muskler, keratin af hud og hår i pattedyr og kollagen af ​​bindevæv tjener som strukturelle materialer. Nogle tjener som vigtige komponenter i ekstracellulær væske.

2. Enzymer:

Det mest slående karakteristiske træk ved proteiner er deres evne til at fungere i levende celler som reaktionskatalyserende enzymer.

3. Hormoner:

Nogle hormoner er proteinholdige i naturen, f.eks. Insulin, hypofysens væksthormon, parathyroid hormon-parathormon.

4. Transportprotein (bærerproteiner):

Hemoglobin af RBC transporterer ilt fra lunger til forskellige dele af kroppen. Myoglobin af muskler lagrer ilt. Albumin bærer calcium og fedtsyrer. En række bærerproteiner forekommer i cellemembranerne til transport af specifikke materialer indvendigt, fx glucose, aminosyrer.

5. Receptorproteiner:

De forekommer på cellemembranernes ydre overflade. Proteinerne binder til specifikke informationsmolekyler som hormoner og medierer i de cellulære effekter.

6. Beskyttelse mod sygdomme:

Immunoglobuliner af blodplasmaet (P og y-globuliner) hos pattedyr og andre dyr virker som antistoffer, der neutraliserer skadelige virkninger af udenlandske patogener. Disse antistoffer er dannet af proteiner.

7. Vækst og reparation:

Under metaboliske aktiviteter brydes vævprotein ned, og disse beskadigede væv repareres ved hjælp af aminosyrer.

8. Visuelle pigmenter:

Rhodopsin og iodopsin er proteinpigment, der findes i stænger og kegler af nethinden. De deltager i opfattelsen af ​​billedet.

9. Ureaformation:

I ureoteliske dyr deltager aminosyrerne ornithin, citrullin og arginin i urinstofdannelse.