Evolutionen af proteiner (med eksempler)
Evolutionen af proteiner (med eksempler)!
Evolution er en proces med forandring. På molekylær niveau involverer denne proces indsættelsen, deletionen eller substitutionen af nucleotider i DNA'et. Hvis DNA'et koder for et polypeptid, kan disse hændelser forårsage en ændring i aminosyresekvensen.
Over tid kan sådanne ændringer ophobes, hvilket fører til et molekyle, der ikke ligner sin forfader. Sammenligninger af aminosyresammensætningerne af proteiner i nutidige organismer gør det muligt for os at antage de molekylære begivenheder, der forekom tidligere.
Antallet af aminosyre modifikationer i nedstigningslinjerne kan anvendes som et tidsmål efter divergensen af de to arter fra en fælles forfader. Proteinmolekyler indeholder i princippet en oversigt over deres evolutionære historie. Proteiner kan således betragtes som "kemiske fingeraftryk" af evolutionær historie, fordi de bærer aminosyresekvenser, der er ændret som følge af genetiske ændringer.
Evolutionen af proteiner:
Proteiner tilbyder et foretrukket felt til evolutionær undersøgelse end andre makromolekyler, såsom nukleinsyrer, fordi proteiner er mere heterogene både strukturelt og funktionelt og er lette at isolere til analysen. For nylig er en række proteiner blevet karakteriseret ved fremgangsmåden til sekvensanalyse.
Den almindelige fremgangsmåde til dannelse af aminosyresekvensen af polypeptid kræver først at bryde proteinet i små fragmenter af peptider med enzymer og derefter bestemme aminosyresekvensen i hvert peptid adskilt ved kromatografi. Aminosyresekvensen i hvert peptid bestemmes sædvanligvis ved hjælp af et apparat kendt som en proteinsekvens eller sequinator.
Sammenligning af sekvenser (nu tilgængelig fra forskellige biologiske grupper, der spænder fra mikroorganismer til pattedyr) muliggør undersøgelse af sammenhæng mellem struktur og funktion og at udlede, hvordan proteiner har udviklet sig.
Loven om styrende proteiner evolution ligner dem for arvelige træk, og indbyrdes afhængighed af forskellige organismer peger mod deres nedstigning fra en fælles forfader. Generelt er følgende funktioner blevet noteret:
1. Identiske protoiner findes ikke blandt forskellige levende arter. Men homologe proteiner med nogle ligheder forekommer i forskellige organismer.
2. Forskellige positioner i aminosyresekvensen varierer med hensyn til antallet af aminosyresubstitution, som kan finde sted uden at forringe polypeptidkædenes funktion. Således tillader nogle proteiner mere substitution end andre.
3. På grund af proteinets tæt pakket tredimensionelle struktur vil en ændring, der gennemgår en aminosyre, der ligger inden for, sandsynligvis påvirke rester i nabostillinger. Sådanne evolutionære ændringer forekommer derfor parvis.
4. Lignende strukturer udstilles af enzymer, der udfører lignende funktioner.
Eksempler på proteinudvikling:
1. Insulin:
Det første protein, der skal sekventeres, var insulin, som er sammensat af kun 51 aminosyrer. (Sanger og Thompson 1953). Sammenligning af aminosyresekvensen af insulin i en række pattedyr viste, at med undtagelse af en strækning på tre aminosyrer er proteinet identisk i hver af arten.
2. Hæmoglobin:
I sammenligning mellem hæmoglobin af hvirveldyr, E. Zuckerkandl (1965), beregnet i gennemsnit 22 forskelle mellem humane hæmoglobinkæder (a og P) og lignende hæmoglobin af hest, grise, kvæg og kanin. Det blev derfor konkluderet, at humant hæmoglobin divergerede fra dyr fra dyr med ca. en aminosyreændring pr. 7 millioner år.
Naturlig teori om proteinudvikling:
Evolution af proteiner er også blevet undersøgt i visse andre proteiner, såsom cytochromc, myoglobin, a-globin, carbonanhydraser, histon, etc. Analyser af aminosyresekvensen af polypeptider tyder på, at nogle evolutionære ændringer kan være tilfældige. Dette førte til formuleringen af neutralitetsteori om proteinudvikling af Kimura (1968).
Denne teori, også kaldet ikke-darwinistisk evolutionsteori, antager, at for et hvilket som helst gen er en stor del af alle mulige mutanter skadelige for deres bærere; Disse mutanter elimineres eller holdes ved meget lave frekvenser ved naturlig udvælgelse. En stor del af mutationer antages imidlertid at være adaptivt ækvivalente, dvs. evolutionshastigheden er lig med mutationshastigheden.
